نشر موقع "ميديكال إكسبريس" الطبي المتخصص نتائج دراسة أجراها باحثون من جامعة "هاينرش هاينه" في دوسلدورف الألمانية مع شركاء من مستشفى كولونيا، أفادت بأن تجمعات صغيرة من البروتينات المعروفة باسم Ab oligomers يعتقد أنها وراء السبب الرئيسي لتطور مرض ألزهايمر. وحسب الموقع، لم يتضح بعد أين وتحت أي ظروف تتشكل هذه التراكمات السامة؛ فقد وجد الباحثون أن البيئة الحمضية قليلا تساعد على هذا التطور؛ ففي هذه البيئة تتشكل الأوليغومرات أسرع بنحو 8 آلاف مرة من الأس الهيدروجيني المحايد، حسبما كتب أحد العلماء في مجلة Nature Communications؛ إذ يمكن العثور على مثل هذا الانخفاض الطفيف في درجة الحموضة ببعض البنى التحتية للخلايا العصبية. ولم يتم بعد فهم الأسباب الدقيقة لمرض ألزهايمر بشكل كامل على الرغم من البحث المكثف. ولعقود من الزمان كان هناك تركيز على رواسب البروتين المميزة في أدمغة مرضى ألزهايمر التي يمكن رؤيتها بوضوح باستخدام المجهر. واليوم، يركز الباحثون بدلا من ذلك على "الأقارب الأصغر" لهذه الرواسب كأوليغومرات؛ وهي أيضا تراكمات من ببتيد أميلويد بيتا (AB)، ولكن على نطاق أصغر بكثير تشتمل عادة على وحدات قليلة فقط. جدير بالذكر لا يعد ببتيد بيتا النشواني أو كما يعرف ببتيد أميلويد بيتا (Ab) ضارا بحد ذاته لأنه موجود ايضا لدى الأصحاء. فيما تميل هذه المواد إلى التجمع في هياكل سامة عندما تتعطل عمليات التمثيل الغذائي بالدماغ. وفي هذا الاطار، يُنظر إلى العمليات الكيميائية الحيوية التي تحفز هذه القسيمات السامة على أنها سبب مرض ألزهايمر؛ ومع ذلك فمن غير الواضح أين وكيف تتشكل هذه الوحدات القليلة. ولم يكن من الممكن حتى الآن تكرار العملية بالمختبر في ظل ظروف واقعية، وان وكميات ببتيد أميلويد بيتا (bb) المطلوبة للقيام بذلك أعلى بكثير من تلك التي يمكن اكتشافها في سائل الدماغ. وفي الدراسة الجديدة تمكن الباحثون من إظهار أن تطوير الأوليغومرات يعتمد بشكل كبير على قيمة الأس الهيدروجيني. وفي الظروف الحمضية قليلا تتشكل أسرع بـ 8 آلاف مرة من قيمة الأس الهيدروجيني المحايدة؛ حيث تقدم تفسيرات لسوء توزيع البروتين؛ ومن خلالها تمكن الباحثون من إثبات وجود صلة بين أوليغومرات أميلويد بيتا السامة وميزة أخرى لمرض ألزهايمر. فبعد إضافة أوليغومرات أميلويد بيتا لاحظ الباحثون توزيعا خاطئا لبروتين تاو داخل الخلايا العصبية. وبروتين تاو هو بروتين ثان يرتبط ارتباطا وثيقا بتطور مرض ألزهايمر، ويمكن أن يؤدي حدوثه في الأماكن الخاطئة إلى اضطرابات في نشاط الخلايا العصبية وهيكلها. من جانبه، يقول هانز زيمبل من مستشفى جامعة كولونيا ان "توفر النتائج التي تم الحصول عليها أساس لاكتساب فهم أفضل للخصائص الخاصة وتأثير مجاميع البروتين المهمة هذه". وسيساعد في تطوير استراتيجيات التشخيص والعلاج التي تستهدف على وجه التحديد الأوليغومرات.